Белки и аминокислоты

Рефераты по химии » Белки и аминокислоты

АЗБУКА ЖИВОЙ МАТЕРИИ. БЕЛКИ

Более 4 млрд лет назад на Земле из маленьких неорганических молекул непостижимым образом возникли белки ставшие строительными бло­ками живых организмов. Своим бес­конечным разнообразием всё живое обязано именно уникальным молеку­лам белка и иные формы жизни во Вселенной науке пока неизвестны.

Белки или протеины (от греч. «протос» — «первый») — это природ­ные органические соединения кото­рые обеспечивают все жизненные процессы любого организма. Из бел­ков построены хрусталик глаза и па­утина панцирь черепахи и ядовитые вещества грибов... С помощью белков мы перевариваем пищу и боремся с болезнями. Благодаря особым белкам по ночам светятся светлячки а в глу­бинах океана мерцают таинствен­ным светом медузы.

Белковых молекул в живой клетке во много раз больше чем всех других (кроме воды разумеется!). Учёные вы­яснили что у большинства организ­мов белки составляют более полови­ны их сухой массы. И разнообразие видов белков очень велико — в одной клетке такого маленького организма как бактерия Escherichia сой' (см. до­полнительный очерк «Объект иссле­дования — прокариоты») насчиты­вается около 3 тыс. различных белков.

Впервые белок был выделен (в ви­де клейковины) в 1728 г. итальянцем Якопо Бартоломео Беккари (1682— 1766) из пшеничной муки. Это собы­тие принято считать рождением хи­мии белка. С тех пор почти за три столетия из природных источников получены тысячи различных белков и исследованы их свойства.


БИОЛОГИЧЕСКИЕ «БУСЫ»

Молекула белка очень длинная. Хими­ки называют такие молекулы поли­мерными (от греч. «поли» — «много» и «мерос» — «часть» «доля»). Действи­тельно длинная молекула полимера состоит из множества маленьких мо­лекул связанных друг с другом. Так нанизываются на нить бусинки в ожерелье. В полимерах роль нити иг­рают химические связи между бусин­ками-молекулами.

Секрет белков спрятан в особен­ностях этих самых бусинок. Боль­шинство полимеров не принимает устойчивой формы в пространстве уподобляясь тем же бусам у которых и не может быть пространственной структуры: повесишь их на шею — они примут форму кольца или овала положишь в коробку — свернутся в клубок неопределённой формы. А те­перь представим себе что некоторые бусинки могут «слипаться» друг с другом. Например красные притяги­ваются к жёлтым. Тогда вся цепочка примет определённую форму обязан­ную своим существованием «слипа-нию» жёлтых и красных бусинок

Нечто подобное происходит и в белках. Отдельные маленькие моле­кулы входящие в состав белка обла­дают способностью «слипаться» так как между ними действуют силы при­тяжения. В результате у любой белко­вой цепи есть характерная только для неё пространственная структура. Именно она определяет чудесные свойства белков. Без такой структуры они не могли бы выполнять те функ­ции которые осуществляют в живой клетке.

При длительном кипячении бел­ков в присутствии сильных кислот или щелочей белковые цепи распада­ются на составляющие их молекулы

называемые аминокислотами. Амино­кислоты — это и есть те «бусинки» из которых состоит белок и устроены они сравнительно просто.

КАК УСТРОЕНА АМИНОКИСЛОТА

В каждой молекуле аминокислоты есть атом углерода связанный с четырьмя заместителями. Один из них — атом водорода второй — кар­боксильная группа —СООН. Она лег­ко «отпускает на волю» ион водоро­да Н+ благодаря чему в названии аминокислот и присутствует слово «кислота». Третий заместитель — ами­ногруппа —NH2 и наконец четвёр­тый заместитель — группа атомов ко­торую в общем случае обозначают R. У всех аминокислот R-группы разные и каждая из них играет свою очень важную роль.

Свойства «бусинок» отличающие одну аминокислоту от другой скры­ты в R-группах (их ещё называют бо­ковыми цепями). Что же касается группы —СООН то химики-органи­ки относятся к ней с большим почте­нием: всем другим атомам углерода в молекуле даются обозначения в зави­симости от степени их удалённости от карбоксильной группы. Ближай­ший к ней атом именуют а-атомом второй — в-атомом следующий — у-атомом и т. д. Атом углерода в ами­нокислотах который находится бли­же всех к карбоксильной группе т. е. а-атом связан также с аминогруппой поэтому природные аминокислоты входящие в состав белка называют а-аминокислотами.

В природе встречаются также ами­нокислоты в которых NH^-группа связана с более отдалёнными от кар­боксильной группы атомами углеро­да. Однако для построения белков природа выбрала именно а-аминокислоты. Это обусловлено прежде всего тем что только а-аминокислоты соединённые в длинные цепи способны обеспечить достаточную прочность и устойчивость структуры больших белковых молекул.

Число а-аминокислот различа­ющихся R-группой велико. Но чаще других в белках встречается всего 20 разных аминокислот. Их можно рас­сматривать как алфавит «языка» бел­ковой молекулы. Химики называют эти главные аминокислоты стандарт­ными основными или нормальными. Условно основные аминокислоты де­лят на четыре класса.

В первый входят аминокислоты с неполярными боковыми цепями. Во второй — аминокислоты со­держащие полярную группу. Следую­щие два составляют аминокислоты с боковыми цепями которые могут заряжаться положительно (они объе­диняются в третий класс) или отрица­тельно (четвёртый). Например диссо­циация карбоксильной группы даёт анион — СОО- а протонирование ато­ма азота — катион например —NH3+. Боковые цепи аспарагиновой и глута-миновой кислот имеют ещё по одной карбоксильной группе —СООН кото­рая при значениях рН характерных для живой клетки (рН = 7) расстаётся с ионом водорода (Н+) и приобрета­ет отрицательный заряд. Боковые це­пи аминокислот лизина аргинина и гистидина заряжены положительно поскольку у них есть атомы азота ко­торые наоборот могут ион водорода присоединять.

Каждая а-аминокислота (кроме глицина) в зависимости от взаимно­го расположения четырёх заместите­лей может существовать в двух фор­мах. Они отличаются друг от друга как предмет от своего зеркального от­ражения или как правая рука от ле­вой. Такие соединения получили название хоральных (от грен. «хир» — «рука»). Хиральные молекулы открыл в 1848 г. великий французский учё­ный Луи Пастер. Два типа оптических изомеров органических молекул по­лучили названия Д-форма (от лат. dexter — «правый») и Z-форма (от лат. laevus — «левый»). Кстати одно из названий других хиральных моле­кул — глюкозы и фруктозы — декст­роза и левулоза. Примечательно что в состав белков входят только Z-аминокислоты и вся белковая жизнь на Земле — «левая».

Для нормальной жизнедеятельно­сти организм нуждается в полном на­боре из 20 основных a-Z-аминокислот. Но одни из них могут быть синтезиро­ваны в клетках самого организма а другие — должны поступать в готовом виде из пищевых продуктов. В пер­вом случае аминокислоты называют заменимыми а во втором — незамени­мыми. Набор последних для разных организмов различен. Например для белой крысы незаменимыми являют­ся 10 аминокислот а для молочнокислых бактерий — 16. Растения могут са­мостоятельно синтезировать самые разнообразные аминокислоты созда­вать такие которые не встречаются в белках.

Для удобства 20 главных амино­кислот обозначают символами ис­пользуя одну или первые три буквы русского или английского названия аминокислоты например аланин — Ала или А глицин — Гли или G.

ЧТО ТАКОЕ ПЕПТИД

Полимерная молекула белка образует­ся при соединении в длинную цепоч­ку бусинок-аминокислот. Они нани­зываются на нить химических связей благодаря имеющимся у всех амино­кислот амино- и карбоксильной груп­пам присоединённым к а-атому угле­рода.

Образующиеся в результате такой реакции соединения называются пеп-тидами; (—СО—NH—группировка в них — это пептидная группа а связь между атомами углерода и азота — пептидная связь (её ещё называют амидной). Соединяя аминокислоты посредством пептидных связей мож­но получить пептиды состоящие из остатков очень многих аминокислот. Такие соединения получили название полипептиды. Полипептидное стро­ение белковой молекулы доказал в 1902 г. немецкий химик Эмиль Гер­ман Фишер.

На концах аминокислотной це­почки находятся свободные амино-и карбоксильная группы; эти концы цепочки называют N- и С-концами. Аминокислотные остатки в полипеп-тидной цепочке принято нумеровать с N-конца.

Общее число аминокислотных ос­татков в белковой молекуле изменя­ется в очень широких пределах. Так человеческий инсулин состоит из 51 аминокислотного остатка а лизо-цим молока кормящей матери — из 130. В гемоглобине человека 4 ами­нокислотные цепочки каждая из которых построена из примерно 140 аминокислот. Существуют белки имеющие почти 3 тыс. аминокис­лотных остатков в единой цепи.

Молекулярные массы белков лежат в диапазоне примерно от 11 тыс. для малых белков состоящих из 100 ами­нокислотных остатков до 1 млн и бо­лее для белков с очень длинными полипептидными цепями или для белков состоящих из нескольких по-липептидных цепей.

Возникает вопрос: как же всё ог­ромное многообразие белков с раз­личными функциями и свойствами может быть создано всего из 20 мо­лекул? А разгадка этого секрета при­роды проста — каждый белок имеет свой неповторимый аминокислот­ный состав и уникальный порядок со­единения аминокислот называемый первичной структурой белка.

СПИРАЛИ И СЛОИ

В начале 50-х гг. XX в. американские химики Лайнус Карл Полинг (1901— 1994) награждённый Нобелевской премией за исследования природы химической связи и Роберт Кори (1897—1971) предположили что не­которые участки аминокислотной це­почки в белках закручены в спираль. Благодаря совершенствованию экс­периментальных методов (структуру белков изучают с помощью рентгенов­ских лучей) через несколько лет эта гениальная догадка подтвердилась.

Действительно полипептидные цепи очень часто образуют спираль закрученную в правую сторону. Это первый самый низкий уровень про­странственной организации белко­вых цепочек Здесь-то и начинают иг­рать роль слабые взаимодействия «бусинок»-аминокислот: группа С=0 и группа N—H из разных пептидных связей могут образовывать между со­бой водородную связь. Оказалось что в открытой Полингом и Кори спирали такая связь образована меж­ду группой С=0 каждой г-й аминокис­лоты и группой N—H (i + 4)-й амино­кислоты т. е. между собой связаны аминокислотные остатки отстоящие друг от друга на четыре «бусинки». Эти водородные связи и стабилизиру­ют такую спираль в целом. Она полу­чила название a.-спирали.

Позднее выснилось что а-спираль — не единственный способ ук­ладки аминокислотных цепочек. По­мимо спиралей они образуют ещё и слои. Благодаря всё тем же водород­ным связям между группами С=0 и N—H друг с другом могут «слипаться» сразу несколько разных фрагментов одной полипептидной цепи. В резуль­тате получается целый слой — его на­звали ^-слоем.

В большинстве белков а-спирали и р-слои перемежаются всевозможными изгибами и фрагментами цепи без какой-либо определённой структуры. Когда имеют дело с пространствен­ной структурой отдельных участков белка говорят о вторичной структу­ре белковой молекулы.

БЕЛОК В ПРОСТРАНСТВЕ

Для того чтобы получить полный «портрет» молекулы белка знания первичной и вторичной структуры недостаточно. Эти сведения ещё не дают представления ни об объёме ни о форме молекулы ни тем более о расположении участков цепи по отношению друг к другу. А ведь все спирали и слои каким-то образом размещены в пространстве. Общая пространственная структура поли-пептидной цепи называется третич­ной структурой белка.

Первые пространственные модели молекул белка — миоглобина и гемо­глобина — построили в конце 50-х гг. XX в. английские биохимики Джон Ко-удери Кендрю (родился в 1917 г.) и Макс Фердинанд Перуц (родился в 1914 г.). При этом они использовали данные экспериментов с рентгенов­скими лучами. За исследования в об­ласти строения белков Кендрю и Перуц в 1962 г. были удостоены Нобе­левской премии. А в конце столетия была определена третичная структура уже нескольких тысяч белков.

При образовании третичной струк­туры белка наконец-то проявляют активность R-группы — боковые це­пи аминокислот. Именно благодаря им «слипаются» между собой боль­шинство «бусинок»-аминокислот придавая цепи определённую форму в пространстве.

В живом организме белки всегда находятся в водной среде. А самое большое число основных аминокис­лот — восемь — содержат неполяр­ные R-группы. Разумеется белок стремится надёжно спрятать внутрь своей молекулы неполярные боковые цепи чтобы ограничить их контакт с водой. Учёные называют это воз­никновением гидрофобных взаимо­действий (см. статью «Мельчайшая единица живого»).

Благодаря гидрофобным взаимо­действиям вся полипептидная цепоч­ка принимает определённую форму в пространстве т. е. образует третич­ную структуру.

В молекуле белка действуют и дру­гие силы. Часть боковых цепей основ­ных аминокислот заряжена отрица­тельно а часть — положительно. Так как отрицательные заряды притяги­ваются к положительным соответст­вующие «бусинки» «слипаются». Элек­тростатические взаимодействия или как их называют иначе солевые мос­тики — ещё одна важная сила ста­билизирующая третичную структуру.

У семи основных аминокислот есть полярные боковые цепи. Между ними могут возникать водородные связи тоже играющие немалую роль в поддержании пространственной структуры белка.

Между двумя аминокислотными остатками цистеина иногда образу­ются ковалентные связи (—S—S—) которые очень прочно фиксируют расположение разных участков бел­ковой цепи по отношению друг к другу. Такие связи называют дисуль-фидными мостиками. Это самые не­многочисленные взаимодействия в белках (в некоторых случаях они во­обще отсутствуют) зато по прочно­сти они не имеют равных.

ВЫСШИЙ УРОВЕНЬ ПРОСТРАНСТВЕННОЙ ОРГАНИЗАЦИИ БЕЛКОВ

Молекула белка может состоять не из одной а из нескольких полипептидных цепей. Каждая такая цепь представляет собой самостоятельную пространственную структуру — субь-единицу. Например белок гемогло­бин состоит из четырёх субъединиц которые образуют единую молекулу располагаясь в вершинах почти пра­вильного тетраэдра. Субъединицы «прилипают» друг к другу благодаря тем же самым силам что стабилизи­руют третичную структуру. Это гид­рофобные взаимодействия солевые мостики и водородные связи.

Если белок состоит из нескольких субъединиц говорят что он обладает четвертичной структурой. Такая структура представляет собой высший уровень организации белковой моле­кулы. В отличие от первых трёх уров­ней четвертичная структура есть дале­ко не у всех белков. Приблизительно половина из известных на сегодняш­ний день белков её не имеют.

ПОЧЕМУ БЕЛКИ БОЯТСЯ ТЕПЛА

Связи поддерживающие пространст­венную структуру белка довольно лег­ко разрушаются. Мы с детства знаем что при варке яиц прозрачный яич­ный белок превращается в упругую белую массу а молоко при скисании загустевает. Происходит это из-за раз­рушения пространственной структуры белков альбумина в яичном белке и ка­зеина (огглат. caseus — «сыр») в моло­ке. Такой процесс называется денату­рацией. В первом случае её вызывает нагревание а во втором — значи­тельное увеличение кислотности (в результате жизнедеятельности обита­ющих в молоке бактерий). При дена­турации белок теряет способность выполнять присущие ему в организме функции (отсюда и название процес­са: от лат. denaturare — «лишать при­родных свойств»). Денатурированные белки легче усваиваются организмом поэтому одной из целей термической обработки пищевых продуктов яв­ляется денатурация белков.

ЗАЧЕМ НУЖНА ПРОСТРАНСТВЕННАЯ СТРУКТУРА

В природе почти ничего не происхо­дит случайно. Если белок принял определённую форму в пространстве это должно служить достижению ка­кой-то цели. Действительно только бе­лок с «правильной» пространственной структурой может обладать опреде­лёнными свойствами т. е. выполнять те функции в организме которые ему предписаны. А делает он это с помо­щью всё тех же R-групп аминокислот. Оказывается боковые цепи не толь­ко поддерживают «правильную» фор­му молекулы белка в пространстве. R-группы могут связывать другие орга­нические и неорганические молекулы принимать участие в химических ре­акциях выступая например в роли ка­тализатора.

Часто сама пространственная ор­ганизация полипептидной цепи как раз' и нужна для того чтобы сосредо­точить в определённых точках про­странства необходимый для выполне­ния той или иной функции набор боковых цепей. Пожалуй ни один процесс в живом организме не прохо­дит без участия белков.

В ЧЁМ СЕКРЕТ ФЕРМЕНТОВ

Все химические реакции протекаю­щие в клетке происходят благодаря особому классу белков — фермен­там. Это белки-катализаторы. У них есть свой секрет который позволяет им работать гораздо эффективнее других катализаторов ускоряя реак­ции в миллиарды раз.

Предположим что несколько при­ятелей никак не могут встретиться. Но стоило одному из них пригласить друзей на день рождения как резуль­тат не заставил себя ждать: все оказа­лись в одном месте в назначенное время.

Чтобы встреча состоялась понадо­билось подтолкнуть друзей к контак­ту. То же самое делает и фермент. В его молекуле есть так называемые цгнтры связывания. В них расположе­ны привлекательные для определён­ного типа химических соединений (и только для них!) «уютные кресла» — R-группы связывающие какие-то уча­стки молекул реагирующих веществ. Например если одна из молекул име­ет неполярную группу в центре свя­зывания находятся гидрофобные бо­ковые цепи. Если же в молекуле есть отрицательный заряд его будет под­жидать в молекуле фермента R-группа с положительным зарядом.

В результате обе молекулы реаген­тов связываются с ферментом и ока­зываются в непосредственной близо­сти друг от друга. Мало того те их группы которые должны вступить в химическую реакцию сориентирова­ны в пространстве нужным для реак­ции образом. Теперь за дело прини­маются боковые цепи фермента играющие роль катализаторов. В фер­менте все «продумано» таким обра­зом что R-группы-катализаторы тоже расположены вблизи от места собы­тий которое называют активным центром. А после завершения реак­ции фермент «отпускает на волю» мо­лекулы-продукты (см. статью «Фер­менты — на все руки мастера»).

Страницы: 1 2