Методические указания к контрольным работам и варианты контрольных работ для студентов заочного отделения медицинского факультета специальности «Фармация» Петрозаводск

Остальные рефераты » Методические указания к контрольным работам и варианты контрольных работ для студентов заочного отделения медицинского факультета специальности «Фармация» Петрозаводск

Государственное образовательное учреждение

высшего профессионального образования

Петрозаводский государственный университет


БИОЛОГИЧЕСКАЯ ХИМИЯ


Методические указания к контрольным работам и варианты контрольных работ для студентов заочного отделения медицинского факультета специальности «Фармация»


Петрозаводск

Издательство ПетрГУ

2008


Рассмотрены и утверждены к печати на заседании редакционной комиссии по отрасли науки и техники «биология» 15 мая 2008 г.


Печатаются по решению

редакционно-издательского совета

Петрозаводского государственного университета


Составители

В. В. Осташкова канд. биол. наук.

Н.Н. Немова доктор биол. наук

Н.С. Зыкина канд. биол. наук.


Предисловие


Указания содержат методические материалы к контрольным работам и варианты контрольных работ для студентов заочного отделения медицинского факультета специальности «Фармация» по темам:

«Строение классификация и биологическая роль аминокислот»

«Номенклатура отдельных ферментов»

«Строение и биологическая роль нуклеотидов и нуклеиновых кислот»

«Гормоны».

Контрольные работы как одна из форм контроля самостоятельной работы и оценки знаний студентов проводятся в шестом и седьмом семестрах на 3 и 4 курсах специальности «Фармация» заочной формы обучения. Выполнение контрольных работ способствует более глубокому усвоению теоретического материала.

Также представлен теоретический материал по теме «Витамины» необходимый студентам для самостоятельной подготовки к устному опросу.


ТЕМА 1. Строение классификация

и биологическая роль аминокислот

Задание:

Выучить предложенный теоретический материал.

Ознакомиться с вариантами контрольной работы по теме.

Выполнение контрольной работы по этой теме проводится на первом лабораторном занятии в 6 семестре (летняя сессия).


1.1. Аминокислотный состав белков

Историческая справка. Первая аминокислота – глицин была выделена в 1820 г. методом кислотного гидролиза желатины полностью расшифрован аминокислотный состав белков в 1938 г. когда была идентифицирована последняя аминокислота – треонин (Имеются данные что первым был выделен аспарагин из аспарагуса в 1806 г.).

Функции аминокислот. В настоящее время известно более 300 аминокислот они могут выполнять разные функции:

входят в состав всех белков – их 20 и такие аминокислоты называют стандартными или протеиногенными

входят в состав только редких или определенных белков (например оксипролин 5-оксилизин входят в состав коллагена; десмозин – в состав эластина)

входят в состав других соединений (например -аланин входит в состав витамина В3 который необходим для синтеза КоА-SH)

являются промежуточными метаболитами обменных процессов (например орнитин цитруллин)

необходимы для синтеза биологически активных соединений например биогенных аминов нейромедиаторов

необходимы для синтеза азотсодержащих соединений (полиаминов нуклеотидов и НК)

углеродный скелет аминокислот может использоваться для синтеза других соединений:

а) глюкозы – такие аминокислоты называются глюкогенными (большинство из протеиногенных)

б) липидов – кетогенными (вал лей иле фен тир)

аминокислоты могут быть источником определенных функциональных групп – сульфатной (цистеин) одноугле-родных фрагментов (метионин глицин и серин) амино-группы (глутамин аспарат).

Номенклатура аминокислот. Аминокислоты – производные карбоно-вых кислот в молекуле которых атом водорода у С стоящего в -положении замещен аминогруппой. Общая формула L-изомеров аминокислот:

Отличаются аминокислоты между собой функциональными группами в боковой цепи (R). Каждая аминокислота имеет тривиальное рациональное и сокращенное трех- или однобуквенное обозначение например глицин аминоуксусная гли.

Тривиальное название чаще всего связано с источником выделения или свойствами аминокислоты:

серин входит в состав фиброина шелка (от лат. serius – шелко-вистый)

тирозин впервые выделен из сыра (от греч. tyros – сыр)

глутамин выделен из клейковины злаковых (от лат. gluten – клей)

цистин – из камней мочевого пузыря (от греч. kystis – пузырь)

аспарагиновая кислота – ростков спаржи (от лат. asparagus – спаржа)

глицин от греч. glykos – сладкий.

Рациональное название складывается исходя из того что каждая аминокислота является производной соответствующей карбоновой кислоты.

Сокращенное обозначение используют для написания аминокислотного состава и последовательности аминокислот в цепи. В биохимии чаще всего применяют тривиальное и сокращенное обозначение.

Классификация аминокислот.

Существует несколько классификаций:

1) по химической природе боковой цепи (R)

2) рациональная классификация (по степени полярности радикала по Ленинджеру)

3) по способности синтезироваться в организме.

По химической природе боковой цепи (R) все аминокислоты делятся на:

1. Ациклические (алифатические):

моноаминомонокарбоновые (содержат 1 NH2- и 1 СООН-группы);

моноаминодикарбоновые

(содержат 1 NH2– и 2 СООН–группы);

диаминомонокарбоновые

(содержат 2 NH2– и 1 СООН–группы);

диаминодикарбоновые

(содержат 2 NH2– и 2 СООН–группы).

2. Циклические:

А) гомоциклические (фен тир);

Б) гетероциклические:

аминокислоты (гис три);

иминокислоты (про).

По Ленинджеру (по способности радикала взаимодействовать с водой) все аминокислоты делят на 4 группы:

неполярные незаряженные (гидрофобные) – их 8: ала вал лей иле мет фен три про;

полярные незаряженные (гидрофильные) – их 7: сер тре глн асн цис тир гли;

отрицательно-заряженные – их 2: асп глу;

положительно-заряженные – их 3: гис арг лиз.

По способности синтезироваться в организмеаминокислоты могут быть:

заменимыми которые могут синтезироваться в организме;

незаменимыми которые не могут синтезироваться в орга-низме и должны поступать с пищей.

Понятие «незаменимые» относительно для каждого вида – у человека и свиней их 10 (вал лей иле тре мет фен три арг гис лиз) у животных с четырехкамерным желудком – 2 серосодержащие (цис мет) у птиц – 1 (гли).


Физико-химические свойства:

Растворимы в воде (лучше растворимы положительно- и отрицательно заряженные аминокислоты затем гидрофиль-ные хуже – гидрофобные).

Имеют высокую точку плавления (обусловлено тем что в кристаллическом виде находятся в виде биполярных ионов).

Обладают оптической активностью которая обусловлена наличием асимметрического атома углерода (за исключением гли). В связи с этим аминокислоты:

существуют в виде L- и D-стереоизомеров но в состав белков высших животных входят в основном аминокислоты L-ряда; количество стереоизомеров зависит от количества асимметрических атомов углерода и рассчитывается по формуле 2n где n – кол-во асимметрических атомов С;

способны вращать плоскость поляризованного света вправо или влево; величина удельного вращения у разных аминокислот варьирует от 10 до 30о.

Амфотерные свойства (аминокислоты кроме гли при физиологических значениях рН и в кристаллическом виде находятся в виде биполярных ионов). Величина рН при которой суммарный заряд аминокислоты равен 0 называется изоэлектрической точкой. Для моноаминомонокарбоновых аминокислот она лежит в интервале 5 5-6 3 диаминомоно-карбоновых – больше 7 для дикарбоновых меньше 7.

Химические свойства:

кислотные свойства обусловленные наличием карбок-сильной группы

основные свойства обусловленные наличием амино-группы

свойства обусловленные взаимодействием аминогруппы и карбоксильной между собой

свойства обусловленные наличием функциональных групп в боковой цепи.


1.2. Строение и биологическая роль протеиногенных аминокислот

I. Ациклические

1. Моноаминомонокарбоновые

Глицин (гли аминоуксусная к-та):


Биологическая роль:

Протеиногенная.

Глюкогенная (гли серПВК…).

Донор одноуглеродных фрагментов необходимых для синтеза:

пиррола

пуринсодержащих молекул (нуклеотидов НК)

гемсодержащих соединений (гемоглобина хлорофилла)

холина (и соответственно ацетилхолина – медиатора парасим-патической системы)

синтеза креатина (креатинфосфат участвует в мышечном сокращении).

4. Необходим для синтеза трипептида – глютатиона.


Аланин (ала -аминопропионовая к-та):


Биологическая роль:

Протеиногенная.

Глюкогенная (ала  сер ПВК…).


Серин (сер -амино--гидроксипропионовая к-та):



Биологическая роль:

Протеиногенная.

Глюкогенная (сер ПВК…).

Входит в состав активных центров ферментов (30%).

Необходим для синтеза фосфопротеинов (казеин молока).

Необходим для синтеза заменимой аминокислоты цис.


Цистеин (цис -амино--тиопропионовая к-та):


Протеиногенная.

Глюкогенная (циссерПВК…).

Входит в состав активных центров ферментов.

Необходим для формирования 2- 3- и 4-тичной структуры белков т. к. способен образовывать дисульфидные связи.

Содержит самую реакционно активную при физиологических условиях функциональную группу которая легко вступает во многие реакции:

окислительно-восстановительные (образуется цистин глютатион)

способен связывать тяжелые металлы – входит в состав металлотионеинов (содержит до 30% цистеина) одна молекула такого белка может связать 7 атомов Ме.

Является донором сульфид- и сульфат- группы и необходим для синтеза серосодержащих соединений:

таурина (для синтеза желчных кислот)

при декарбоксилировании образуется меркаптоэтиламин (необходим для синтеза КоА-SH).

Много в хрусталике глаза применяется в медицинской практике для профилактики катаракты (в качестве препарата «Витеин» – 3-фосфоаденозин-5-фосфосульфат в состав которого входят цистеин глутамин и глюконат).


Треонин ( тре -амино--гидроксимасляная к-та):


Биологическая роль:

Протеиногенная.

Глюкогенная (гли сер ПВК…).

Необходим для синтеза фосфопротеинов.


Метионин (мет -амино--метилтиомасляная кислота):

Биологическая роль:

Протеиногенная (особенно много в казеине молока).

Является донором метильной группы (в виде S-аденозин-метионина) необходим для синтеза:

холина

фосфолипидов (липитропный эффект) – в мед. практике назначается при токсических поражениях и жировой инфильтрации печени.


Валин (вал -амино-изовалерьяновая кислота):


Биологическая роль:

Протеиногенная.

Глюкогенная.

Кетогенная.


Лейцин (лей -амино-изокапроновая кислота):


Биологическая роль:

Протеиногенная.

Глюкогенная.

Кетогенная.


Изолейцин (иле -амино-изокапроновая кислота):


Биологическая роль:

Протеиногенная.

Глюкогенная.

Кетогенная.


2. Моноаминодикарбоновые

Аспартат (асп аминосукцинат):


аспарагиновая аспарагин

кислота (асп) (асн)

Биологическая роль:

Протеиногенная в состав белков входят и аспартат и его амид (асн).

Глюкогенная (аспЩУК…).

Входит в активный центр ферментов.

Является донором аминогруппы.

Необходим для синтеза пиримидиновых оснований.

Участвует в обезвреживании аммиака.


Глутамат (глу аминоглутарат):



Биологическая роль:

Протеиногенная в состав белков входят и глутамат и его амид (глн).

Глюкогенная (глу -кетоглутарат ЩУК…).

Входит в активный центр ферментов.

Является донором аминогруппы.

Необходим для синтеза пуриновых оснований.

Для синтеза трипептида глютатиона.

Участвует в обезвреживании аммиака.

При декарбоксилировании образуется -аминомасляная кислота (оказывает тормозящее действие на ЦНС).

Как нейромедиатор улучшает функцию головного мозга (передача синапсов симпатической системы) содержится в сером и белом веществе головного мозга; в медицинской практике назначают при лечении заболеваний ЦНС психических расстройствах дистрофии мышц.


3. Диаминомонокарбоновые

Аргинин (арг -амино--гуанидилвалерьяновая кислота):

Биологическая роль:

Протеиногенная (особенно много в эмбриональных тканях и опухолевых клетках).

Основной источник образования NO необходимого для регуляции апоптоза деления и дифференцировки клеток.

Участвует в синтезе мочевины.

Необходим для синтеза:

аргининфосфата (используется при мышечном сокраще-нии)

креатинфосфата(из арг гли и мет) необходимого для мышечного сокращения.

Лизин (лиз  -диаминокапроновая кислота):



Биологическая роль:

Протеиногенная.

Глюкогенная (глу-кетоглутаратЩУК…).

Из лиз образуются нестандартные аминокислоты:

5-гидроксилизин (для синтеза коллагена)

N-метиллизин (в миозине)

Десмозин (в эластине)

При декарбоксилировании образуется трупный яд кадаверин.


4. Диаминодикарбоновые (цистин лактионин)


II. Циклические

1. Гомоциклические:

Фенилаланин (фен -амино-фенил-пропионовая кислота):

Биологическая роль:

Протеиногенная.

Глюкогенная.

Кетогенная.

Для синтеза гормонов:

гормонов мозгового слоя надпочечников (адреналина и норадреналина)

гормонов щитовидной железы (тироксина).

Для синтеза меланина.


Тирозин (тир -амино--парагидроксифенил-пропионовая кислота):


(легко образуется из фен и выполняет те же функции).


2. Гетероциклические аминокислоты

Триптофан (три -амино--индолил-пропионовая кислота):


Биологическая роль:

Протеиногенная.

2. Для синтеза витамина РР.

3. Для синтеза биогенных аминов:

серотонина (медиатор ЦНС)

триптамина (повышает АД сужает сосуды).


Гистидин (гис -амино--имидозолил-пропионовая кислота):


Биологическая роль:

1. Протеиногенная.

2. Глюкогенная (Гис  глу …).

3. Входит в активный центр ферментов.

4. Для синтеза биогенного амина (при декарбоксилировании) – гистамина (понижает давление расширяет кровеносные сосуды).

5. Для синтеза экстрактивных веществ скелетной мышцы – карно-зина и ансерина (специфические дипептиды скелетных мышц позвоночных участвуют в сокращении увеличивают амплитуду сокращения мышцы после утомления).


3. Гетероциклические иминокислоты

Пролин (про пирролидин--карбоновая кислота):

Биологическая роль:

1. Протеиногенная (больше всего в коллагене).

2. Глюкогенная (Гис  глу …)э

3. Дестабилизирует пространственную структуру белка вызывая излом -цепи).


1.3. Применение аминокислот в медицинской

и фармацевтической практике

1. В промышленности и медицине:

ежегодно производят в мире более 200 тыс. тонн амино-кислот в основном как пищевые добавки и компоненты кормов для скота

традиционные методы получения – ферментативный гидро-лиз химический и ферментативный синтез

больше всего производят лиз и глу а также гли и мет.

2. В качестве лекарственных препаратов:

в основном применяются мет гис глу и асп а также арг фен и цис (например на основе ГАМК создан препарат гаммалон (аминолон) применяемый при нарушениях мозгового кровообращения после инсульта при атеросклерозе мозговых сосудов потере памяти)

асп – способствует повышению потребления кислорода сердечной мышцей. В кардиологии применяют панангин – препарат содержащий К и аспартат Mg (его применяют для лечения аритмий и ишемической болезни сердца)

мет – назначают при отравлениях эндотоксинами для защиты от экзотоксинов обладает радиопротекторными свойствами в геронтологии – в качестве профилактического средства

гли – как ГАМК является медиатором торможения ЦНС. Применяют для лечения хронического алкоголизма производный глицина – бетаин – эффективный гепатопротектор

вал – входит в состав комплексонов для выведения радио-нуклидов из организма.

3. В пищевой промышленности:

для улучшения вкуса мяса консервирования – глу

d-триптофан (слаще сахарозы)

в качестве антиоксидантов в пищевой промышленности используют гли и цис лиз – как стабилизатор витаминов

сладкий на вкус гли применяют при производстве приправ и безалкогольных напитков.


1.4. Примерные варианты контрольной работы по теме «Аминокислоты классификация структура

и биологическая роль»

Вариант 1

Приведите примеры гетероциклических аминокислот производных пропионовой кислоты. Напишите их формулу укажите название биологическую роль.

Какие из перечисленных аминокислот относятся к полярным незаряженным: лейцин глутамин фенилаланин треонин валин? Напишите их формулы.


Вариант 2

Пролин и гидроксипролин (классификация структура биологическая роль).

Напишите формулы серосодержащих аминокислот укажите их биологическую роль.


Вариант 3

Напишите формулу аминокислоты не имеющей стереоизомеров. К какому классу по классификации Ленинджера она относится? Укажите ее биологическую роль.

Пирролидин-α-карбоновая кислота. Напишите ее формулу укажите тривиальное название классификацию и биологическую роль.


Вариант 4

Напишите формулу гомоциклических аминокислот. К каким классам по классификации Ленинджера они относятся? Укажите их биологическую роль.

Лизин (структура классификация номенклатура и биологическая роль).


Вариант 5

Напишите формулу незаменимых аминокислот с разветвленной углеродной цепочкой. К какому классу по классификации Ленинджера они относятся? Укажите их биологическую роль.

Напишите формулу аминоуксусной кислоты и α-амино-β-фенилпропионовой кислоты. Укажите их тривиальное название классификацию и биологическую роль.


Вариант 6

Напишите формулу триптофана и серина. Укажите химическое название классификацию и биологическую роль.

Напишите формулу α-амино-γ-метилтиомасляной кислоты и α-амино-изовалерьяновой кислоты. Укажите тривиальное название биологическую роль классификацию.

Вариант 7

Какие из перечисленных аминокислот (лизин валин глутами-новая кислота треонин) являются гидрофобными неполярными? Напишите их формулы укажите биологическую роль.

Аргинин (структура классификация биологическая роль).


Вариант 8

Из перечисленных ниже аминокислот укажите гидроксил-содержащие аминокислоты: валин тирозин аргинин серин аспарагин. Напишите к какому классу (по всем трем классификациям) они относятся укажите их биологическую роль.

α-амино-β-индолил-пропионовая кислота. Напишите ее формулу тривиальное название укажите биологическую роль.


Вариант 9

Напишите формулу аминокислоты способной образовывать дисульфидные мостики в структуре белков. Укажите ее название классификацию биологическую роль.

Моноаминодикарбоновые кислоты и их амиды. Структура класси-фикация и биологическая роль.


Вариант 10

Напишите формулу аминокислоты не имеющей стереоизомеров. Укажите ее название классификацию и биологическую роль.

Перечислите аминокислоты которые относятся к классу неполярных гидрофобных. Напишите формулы циклических укажите их биологическую роль.


Вариант 11

Какие аминокислоты участвуют в образовании глутатиона? Напишите его формулу и формулы этих аминокислот укажите их биологическую роль классификацию.

Гистидин (структура биологическая роль и классификация).


Вариант 12

Положительно заряженные аминокислоты структура классифи-кация и биологическая роль.

Аминокислота – донор метильной группы. Напишите ее формулу укажите название и классификацию.

Вариант 13

Отрицательно заряженные аминокислоты структура классифи-кация и биологическая роль.

Из чего образуются в организме гистамин триптамин и серото-нин? Напишите формулы этих аминокислот и биогенных аминов.


Вариант 14

Приведите примеры гетероциклических аминокислот производ-ных пропионовой кислоты. Напишите их формулу укажите тривиальное название классификацию и биологическую роль.

Из каких аминокислот могут образовываться в организме трупные яды? Напишите формулы этих аминокислот и продуктов их декарбоксилирования.


Вариант 15

Пролин и гидроксипролин структура классификация и биоло-гическая роль.

Напишите формулы аминокислот участвующих в процессах обезвреживания аммиака в организме человека и животных укажите к какому классу по классификации Ленинджера они относятся их биологическая роль.


Вариант 16

Напишите формулу глутаминовой кислоты валина и гистидина. К каким классам по классификации Ленинджера они относятся? Укажите их биологическую роль.

Какая аминокислота применяется в медицинской практике для подавления возбуждения ЦНС? Почему? Напишите формулы ее и биогенного амина образующегося в организме из этой аминокислоты.


Вариант 17

Напишите формулы аминокислот являющихся производными пропионовой кислоты и относящихся к классу полярных незаряженных. Укажите их название биологическую роль.

Триптофан структура классификация и биологическая роль.


Вариант 18

Какие из перечисленных аминокислот относятся к классу положительно заряженных: лейцин аргинин глицин лизин фенилаланин? Напишите их формулу и укажите биологическую роль.

Тирозин структура классификация и биологическая роль.


Вариант 19

Перечислите незаменимые для человека аминокислоты. Напишите формулы циклических аминокислот из них укажите их название классификацию и биологическую роль.

Цистеин структура классификация и биологическая роль.


Вариант 20

Серосодержащая незаменимая аминокислота. Структура классификация и биологическая роль.

Гомоциклические аминокислоты структура классификация и биологическая роль.


ТЕМА 2. Номенклатура отдельных ферментов

Задание:

Выучить предложенный теоретический материал по теме.

Просмотреть и решить все варианты контрольной работы.

Выполнить зачетную контрольную работу по этой теме на третьем лабораторном занятии в 6 семестре (летняя сессия).


2.1. Тривиальная номенклатура ферментов

Историческая справка. Современная функциональная классификация и номенклатура ферментов предложены Международной комиссией по ферментам в 1961 г. Согласно этой классификации все ферменты подразделяются на 6 классов:

Оксидоредуктазы

Трансферазы

Гидролазы

Лиазы

Изомеразы

Лигазы (синтетазы).

Каждый класс содержит несколько подклассов – в первом классе 17 классов во втором – 8 третьем – 11 четвертом – 7 пятом – 6 и шестом – 5 подклассов.

Каждый фермент имеет 4-значный код который обозначает:

первое число – номер класса к которому относится данный фермент

второе число обозначает подкласс

третье число – номер подподкласса

четвертое – порядковый номер фермента в подподклассе.

Таким образом КФ 2.7.1.1. означает что фермент относится к классу 2 (трансфераза) подклассу 7 (перенос фосфата) и подподклассу 1 (акцептором фосфата является спиртовая группа). Последняя цифра фермента обозначает гексокиназу или АТФ: D-гекзсозо-6-фосфотрансферазу т.е. фермент катализирующий перенос фосфата с АТФ на гидроксильную группу атома углерода в шестом положении глюкозы:

На примере нескольких ферментов рассмотрим принципы формирования тривиального (или рабочего) названия ферментов.

1. Дегидрогеназы – относятся к классу оксидоредуктаз (КФ 1.1.1.) катализируют:

окислительно-восстановительные реакции т.е. отнятия и присоединения (±) 2Н

фермент катализирует как прямую так и обратную реакции ().

Название состоит из 2 частей:

1) название субстрата который является донором 2Н (из двух соединений выбирается то от которого отнимается 2 атома водорода);

2) + «дегидрогеназа».

Например окисление сукцината в фумарат:

сукцинат фумарат

Так как в этой реакции происходит дегидрирование сукцината фермент называется сукцинатдегидрогеназой или сокращенно СДГ.


2. Гидратазы – относятся к классу лиаз (КФ 4.2.1.) катализируют:

реакции гидратации и дегидратации (± Н2О)

фермент катализирует как прямую так и обратную реакции ().

Название состоит из 2 частей:

1) название субстрата к которому присоединяется Н2О (обычно содержит двойную связь так как присоединение воды происходит по месту разрыва двойной связи)

2) + «гидратаза».

Например гидратация фумарата:


фумарат малат

Из двух соединений выбирают то которое содержит двойную связь в углеродной цепочке (фумарат) + слово «гидратаза» следовательно полное название фермента – фумаратгидратаза.


3. Киназы – относятся к классу трансфераз (КФ 2.7.1) катализируют реакции фосфорилирования субстратов с затратами или образованием АТФ; все реакции в которых участвуют киназы практически необратимы.

Название состоит из 2 частей:

1) название субстрата который фосфорилируется

2) + «киназа».

Необходимо помнить что глюкозу фосфорилируют 2 фермента – гексокиназа и глюкокиназа и всегда по 6-му атому углерода а фруктозу и галактозу по 1-му ферменты соответственно называются фруктокиназа и галактокиназа. Гексокиназа при очень больших концентрациях фруктозы и галактозы (при патологии) может фосфорилировать эти гексозы (в норме этого не происходит) в этом случае присоединение фосфатной группы осуществляется по 6-му атому углерода.

Примеры:

1. Фосфорилирование глюкозы:

глюкоза глюкозо-6-фосфат


2. Фосфорилирование галактозы галактокиназой:


3. Фосфорилирование фруктозы фруктокиназой:


4. Изомеразы – относятся к 5-му классу катализируют реакции взаимопревращения различных изомеров. Рассмотрим номенклатуру некоторых подклассов изомераз – мутаз изомераз и эпимераз. Следует помнить что все реакции катализируемые изомеразами обратимы.

4.1. Мутазы – катализируют реакции внутримолекулярного переноса заместителей (например фосфатной группы от 6-го к 1-му атому углерода в молекуле глюкозы).

Название состоит из 3 частей:

1) название транспортируемой группы (фосфо-)

2) название субстрата (глюко-)

3) + «мутаза».

Пример – взаимопревращение глюкозо-6-фосфата в глюкозо-1-фосфат:

Так как в этой реакции происходит перенос фосфатной группы от 6-го к 1-му атому углерода в глюкозе полное название фермента будет фосфоглюкомутаза.

4.2. Изомеразы – катализируют реакции взаимопревращения альдоз и кетоз:

Название также состоит из 3 частей:

1) общее название двух изомеров (по количеству атомов углерода в моносахариде – гексозо- пентозо- тетрозо- и триозо-)

2) название заместителя если он имеется

3) + «изомераза».

Например взаимопревращение диоксиацетонфосфата и глицераль-дегид-3-фосфата:


диоксиацетонфосфат глицеральдегид-3-фосфат


Необходимо помнить что глюкоза и фруктоза и их производные в клетке находятся в циклической форме и их взаимопревращение также катализируют изомеразы. Например превращение глюкозо-6-фосфата во фруктозо-6-фосфат:

глюкозо-6-фосфат фруктозо-6-фосфат


4.3. Эпимеразы – катализируют взаимопревращение эпимеров (изомеров которые отличаются между собой расположением заместителей у одного и того же атома углерода).

Название состоит из 3 частей:

1) общее название двух изомеров (обычно по количеству атомов углерода в моносахариде – гексозо- пентозо- тетрозо- и триозо-)

2) название заместителя если он имеется

3) + «эпимераза» с цифрой обозначающей порядковый номер атома углерода (например эпимераза-3).

Например взаимопревращение рибулозо-5-фосфата и ксилулозо-5-фосфата:

рибулозо-5-фосфат ксилулозо-5-фосфат


Эти 2 соединения отличаются между собой расположением заместителей у 3-го атома углерода следовательно полное название фермента катализирующего эту реакцию пентозо-5-фосфат-эпимераза-3.


5. Реакции декарбоксилирования и карбоксилирования.

5.1. Карбоксилазы – катализируют реакции удлинения углеродной цепочки т.е. присоединения СО2.

Название состоит из 2 частей:

1. Название субстрата к которому присоединяется СО2

2. + «карбоксилаза».

Например превращение пирувата в оксалоацетат:

Катализирует эту реакцию пируваткарбоксилаза.


5.2. Реакции декарбоксилирования – реакции уменьшения углеродной цепочки. Декарбоксилирование осуществляется легче если в α-положении имеется оксогруппа. Реакцию могут осуществлять несколько ферментов:

Декарбоксилазы (отнимают СО2)

Дегидрогеназы – катализируют окислительное декарбоксили-рование (т.е. происходит 2 процесса – отнимается СО2 и 2Н).

Мультиэнзимные комплексы (пируватдекарбоксилазный комплекс или ПДК и α-кетоглутаратдегидрогеназный комплекс или α -КГДК ).

Механизм действия этих ферментов различен поэтому разными будут и конечные продукты реакции.


5.2.1. Декарбоксилазы – обеспечивают уменьшение углеродной цепочки в результате из кислоты образуется альдегид (с уменьшен-ной на 1 атом углерода цепочкой).

Название состоит из 2 частей:

1. Название субстрата подвергающегося декарбоксилированию

2. + «декарбоксилаза».

Например декарбоксилирование пирувата при спиртовом брожении:


пируват уксусный альдегид


5.2.2. Дегидрогеназы (см. название дегидрогеназ):


Эту реакцию катализирует изоцитратдегидрогеназа – она одновременно декарбоксилирует и дегидрирует изоцитрат.


5.2.3. Мультиэнзимные комплексы – катализируют последовательно 5 реакций в результате которых происходит:

декарбоксилирование субстрата и уменьшение его углеродной цепочки

дегидрирование и окисление продукта реакции в кислоту

превращение ее в активную форму – ацил-КоА (произносится ацил-коэнзим-А).

Например окислительное декарбоксилирование пирувата. При окислительном декарбоксилировании пирувата образуется не альдегид а кислота причем в активной форме:


пируват ацетил-КоА


Аналогично действует α-кетоглутаратдегидрогеназный комплекс или α -КГДК только субстратом для этого комплекса будет α-кетоглутарат а конечным продуктом сукцинил-КоА.


2.2. Варианты контрольной работы по теме

«Номенклатура отдельных ферментов»

Вариант 1

1. Напишите название ферментов катализирующих следующие реакции:

а)

б)

в)


2. Напишите формулу продукта реакции:

а)


б)

Вариант 2

1. Напишите название ферментов катализирующих следующие реакции:

а)

б)

в)

2) Напишите формулу продукта реакции:

а)

б)


Вариант 3

1. Напишите название ферментов катализирующих следующие реакции:

а)

б)

в)


2. Напишите формулу продукта реакции:


а)

б)


Вариант 4

1. Напишите название ферментов катализирующих следующие реакции:

а)

б)

в)

2) Напишите формулу продукта реакции:

а)


б)


Вариант 5

1. Напишите название ферментов катализирующих следующие реакции:

а)

б)

в)

2) Напишите формулу продукта реакции:

а)

б)


Вариант 6

1. Напишите название ферментов катализирующих следующие реакции:

а)

б)

в)

2) Напишите формулу продукта реакции:

а)

глутамат γ-аминомасляная кислота

б)


Вариант 7

1. Напишите название ферментов катализирующих следующие реакции:

а)

б)

2) Напишите формулу продукта реакции:

а)

б)


Вариант 8

1. Напишите название ферментов катализирующих следующие реакции:


а)

б)


в)


2) Напишите формулу продукта реакции:

а)

б)


Вариант 9

1. Напишите название ферментов катализирующих следующие реакции:


а)


глутамат γ-аминомасляная кислота

б)

в)


2) Напишите формулу продукта реакции:

а)

б)


Вариант 10

1. Напишите название ферментов катализирующих следующие реакции:

а)

б)

в)

2) Напишите формулу продукта реакции:

а)

б)

Вариант 11

1. Напишите название ферментов катализирующих следующие реакции:

а)

б)

в)

2) Напишите формулу продукта реакции:

а)

б)

Вариант 12

1. Напишите название ферментов катализирующих следующие реакции:

а)

б)

в)


2) Напишите формулу продукта реакции:

а)

б)


Вариант 13

1. Напишите название ферментов катализирующих следующие реакции:

а)

б)

в)


2) Напишите формулу продукта реакции:


а)


б)

Вариант 14

1. Напишите название ферментов катализирующих следующие реакции:

а)

б)

в)

2) Напишите формулу продукта реакции:

а)

б)



Вариант 15

1. Напишите название ферментов катализирующих следующие реакции:

а)

б)

в)


2) Напишите формулу продукта реакции:


а)

б)


Вариант 16

1. Напишите название ферментов катализирующих следующие реакции:


а)

б)


в)


2) Напишите формулу продукта реакции:

а)

б)



Вариант 17

1. Напишите название ферментов катализирующих следующие реакции:

а)


б)

в)


2) Напишите формулу продукта реакции:

а)

б)


Вариант 18

1. Напишите название ферментов катализирующих следующие реакции:


а)

б)

в)

2) Напишите формулу продукта реакции:

а)

б)

Вариант 19

1. Напишите название ферментов катализирующих следующие реакции:

а)

б)

в)


2) Напишите формулу продукта реакции:

а)


б)


тема 3. Строение и биологическая роль нуклеотидов и нуклеиновых кислот

Задание:

Выучить предложенный теоретический материал.

Ознакомиться с вариантами контрольных работ.

Написать контрольную работу на первом лабораторном занятии в 7 семестре (зимняя сессия).

Основные вопросы темы:

Состав нуклеиновых кислот.

Строение и биологическая роль нуклеотидов (нуклеозидмоно- ди- и трифосфатов).

Структура и биологическая роль циклических мононуклеотидов.

Строение и биологическая роль АТФ.

Транспортные РНК.

Рибосомные РНК рибосомы.

Матричные РНК.

Биологический код и его свойства.

Состав строение и биологическая роль ДНК.

Правила Чаргафа. Укладка ДНК в хроматине и хромосомах.

11. Применение пуриновых и пиримидиновых производных в медицине и фармации.


3.1. Состав и строение нуклеиновых кислот

Определение. Нуклеиновые кислоты (НК) – высокомолекулярные линейные гетерополимеры мономерами которых являются мононуклеотиды соединенные между собой 3' 5'-фосфодиэфирной связью.


Нуклеотид состоит из:

азотистого основания (пуринового или пиримидинового)

углеводного компонента (пентозы – рибозы или дезоксирибозы)

остатка фосфорной кислоты (от 1 до 3).

В зависимости от типа пентозы НК подразделяются на ДНК или РНК. Название кислот «нуклеиновые»: от слова «nucleus» – ядро. НК находятся в цитозоле ядре и митохондриях у эукариотов и в хлоро-пластах в растительных клетках.


3.1.1. Химический состав НК и нуклеотидов

В условиях мягкого щелочного гидролиза НК распадаются до нуклеотидов.

При нагревании до 145оС в водном аммиаке – до нуклеозидов.

В результате кислотного гидролиза – до азотистых оснований и пентоз.

1.1.1. Общая характеристика азотистых оснований:

- по строению подразделяются на пуриновые и пиримидиновые;

- по распространению и степени встречаемости – мажорные (основные преобладающие) и минорные (редко встречающиеся). Из пуриновых преобладают аденин (А) и гуанин (Г) из пиримидиновых – цитозин (Ц) и урацил (У) в РНК и цитозин (Ц) и тимин (Т) – в ДНК. Для всех азотистых оснований характерна лактим-лактамная таутомерия.

А) Мажорные пуриновые основания:


аденин гуанин (лактимная форма) гуанин (лактамная форма)


Б) Мажорные пиримидиновые:

урацил (лактим-лактамные формы) цитозин (лактим-лактамные формы)


тимин (лактим-лактамные формы)


В) Минорные азотистые основания. Как правило они по строению являются производными мажорных или могут быть нетипичными для данной кислоты. Например в РНК обычно нет тимина он входит в состав ДНК но в одной из петель тРНК обнаруживают тимин.

Минорные азотистые основания могут быть продуктами реакций:

восстановления (например дигидроурацил входит в состав D-петли тРНК)

метилирования (метилирование может происходить у атомов входящих:

- в циклическую структуру пурина или пиримидина (например 7-метилгуанин)

- его заместителей (чаще по атомам водорода аминогруппы)

- реже по гидроксильным группам углеводного компонента.

нетипичного соединения (например псевдоуридиловая кислота в тРНК).

Биологическая роль минорных азотистых оснований:

необходимы для формирования вторичной структуры НК (например формирования петель в тРНК)

выполняют защитную функцию (например метилированные участки в мРНК)

метилированные участки могут выполнять роль маркеров по которым специальные регуляторные белки распознают участки повреждения в ДНК участки начала матричных синтезов

метилирование используется также для распознавания вновь синтезированной ДНК и родительской (во время деления клетки и синтеза ДНК).


1.1.2. Углеводные компоненты НК:


-D-рибоза в РНК -D-дезоксирибоза в ДНК


Нумерация атомов в углеводе обозначается цифрой со штрихом (например третий атом углерода 3').

Соединяется углеводный компонент с пуриновыми азотистыми основаниями 9 1'-N-гликозидной связью с пиримидиновыми – 1 1'-N-гликозидной связью.


1.1.3. Остаток фосфорной кислоты (1 2 или 3) может находиться у 3'- 5'-атома пентозы реже у 2'-го.


3.1.2. Нуклеозиды

Соединения азотистого основания с углеводным компонентом называются нуклеозидами.

Название нуклеозида – по названию азотистого основания с окончанием «зин» у пуринов и «дин» – у пиримидинов. Например гуанозин аденозин но тимидин уридин цитидин.


3. Номенклатура строение и биологическая роль нуклеотидов

Названиенуклеотид имеет несколько названий:

по названию нуклеозида (название нуклеозида + моно- ди- или трифосфат – в зависимости от количества остатков фосфорной кислоты)

краткое обозначение (АМФ или УДФ и т.д.)

по названию азотистого основания + кислота (например адениловая или тимидиловая кислота).

Например:


Аденозинмонофосфат Цитидинмонофосфат

адениловая кислота АМФ цитидиловая кислота ЦМФ


Строение. Последовательность соединения:

азотистое основание – пентоза – фосфат.

Пример:


Аденозинмонофосфат АМФ

Аденозиндифосфат АДФ

Аденозинтрифосфат АТФ


Понятие о циклических нуклеотидах. Их может быть 2 вида: 3' 5'- и 2' 3'-циклический нуклеотид. Первый как правило записывается без цифр – например цАМФ:


3' 5'-ц АМФ (или цАМФ)


Биологическая роль нуклеотидов:

Мономер ДНК и РНК.

Форма запасания энергии в клетке (например АТФ ГТФ).

Источник фосфатной группы (например при фосфорилиро-вании глюкозы).

Коферментная функция (НАД НАДФ ФАД).

Могут служить активаторами ферментов (это в основном характерно для цАМФ и цГМФ).

Для активирования различных субстратов в результате чего соединения с мононуклеотидом они приобретают макроэрги-ческую связь и могут вступать в химические реакции:

а) для активирования глюкозы – необходим УТФ получается УДФ-глюкоза;

б) для холина и других азотистых соединений а также глицеролсодержащих соединений – ЦТФ получается ЦДФ-холин и др.;

в) для аминокислот – АТФ получается аминоацил-аденилат.

Нуклеотиды могут выполнять регуляторную функцию (например гуанозинтетрафосфат участвует в матричных синтезах).


3.1.4. Структурная организация нуклеиновых кислот

Первичная структура – определенная последовательность нуклео-тидов в цепи. Образована фосфодиэфирными связями. Начало цепи – 5'-конец (на его конце фосфатный остаток) конец завершение цепи обозначается как 3'(ОН)-конец.

Как правило в образовании самой цепи азотистые основания не участвуют но водородные связи между комплементарными азотистыми основаниями играют важную роль в формировании вторичной структуры НК:

между аденином и урацилом в РНК или аденином и тимином в ДНК образуются 2 водородные связи

между гуанином и цитозином – 3.

Для НК характерна линейная а не разветвленная структура. Кроме первичной и вторичной структуры для большинства НК характерна третичная структура – например ДНК тРНК и рРНК.


3.1.5. РНК (рибонуклеиновые кислоты)

РНК содержится в цитоплазме (90%) и ядре. По структуре и функции РНК делятся на 4 вида:

1) тРНК (транспортные)

2) рРНК (рибосомные)

3) мРНК (матричные)

4) яРНК (ядерные).


3.1.5.1. Матричные РНК

На их долю приходится не более 5% всей РНК клетки. Синтезируется в ядре. Этот процесс называется транскрипцией. Представляет собой копию гена одной из цепей ДНК. Во время биосинтеза белка (этот процесс называется трансляцией) проникает в цитоплазму и связывается с рибосомой где и происходит биосинтез белка. В мРНК содержится информация о первичной структуре белка (последователь-ности аминокислот в цепочке) т.е. последовательность нуклеотидов в мРНК полностью соответствует последовательности аминокислотных остатков в белке. 3 нуклеотида кодирующие 1 аминокислоту называются кодоном.

3.1.5.1.1 Свойства генетического кода

Совокупность кодонов составляет генетический код. Всего в коде 64 кодона 61 – смысловые (им соответствует определенная амино-кислота) 3 – нонсенс-кодоны. Им не соответствует какая-либо аминокислота. Эти кодоны называются терминирующими так как подают сигнал о завершении синтеза белка.


6 свойств генетического кода:

1) триплетность (каждая аминокислота в белке кодируется последовательностью из 3 нуклеотидов)

2) универсальность (един для всех типов клеток – бактериаль-ных животных и растительных)

3) однозначность – 1 кодону соответствует только 1 аминокис-лота

4) вырожденность 1 аминокислота может кодироваться несколькими кодонами; только 2 аминокислоты – метионин и триптофан имеют по 1 кодону остальные – по 2 и более)

5) непрерывность (генетическая информация считывается по 3 кодона в направлении 5'3' без перерывов)

6) колинеарность (соответствие последовательности нуклео-тидов в мРНК последовательности аминокислотных остатков в белке).

Первичная структура мРНК

Полинуклеотидная цепь в которой выделяют 3 главные области:

1) претранслируемая

2) транслируемая

3) посттранслируемая.

Претранслируемая область содержит 2 участка:

а) КЭП-участок – выполняет защитную функцию (обеспе-чивает сохранение генетической информации);

б) АГ-область – место прикрепления к рибосоме во время биосинтеза белка.

Транслируемая область содержит генетическую информацию о структуре одного или нескольких белков.

Посттранслируемая область представлена последовательностью нуклеотидов содержащих аденин (от 50 до 250 нуклеотидов) поэтому называется поли-А-областью. Эта часть мРНК выполняет 2 функции:

а) защитную

б) служит «проездным билетом» во время биосинтеза белка так как после однократного использования от мРНК отщепляется несколько нуклеотидов из поли-А-области. Ее длина определяет кратность использования мРНК в биосинтезе белка. Если мРНК используется только 1 раз то она не имеет поли-А-области. а ее 3'-конец завершается 1 или несколькими шпильками. Эти шпильки называются фрагментами нестабильности.

Матричная РНК как правило не имеет вторичной и третичной структуры (по крайней мере об этом ничего не известно).


3.1.5.2.Транспортные РНК

Составляют 12-15% от всей РНК в клетке. Количество нуклеотидов в цепи – 75-90.

Первичная структура – полинуклеотидная цепь.

Вторичная структура – для ее обозначения используют модель Р. Холли которая называется «листом клевера» имеет 4 петли и 4 плеча:


Акцепторный участок – место прикрепления аминокислоты имеет у всех тРНК одну последовательность ЦЦА

Обозначения:

I – акцепторное плечо 7 пар нуклеотидов

II – дигидроуридиловое плечо (3-4 пары нуклеотидов) и дигидроуридиловая петля (D-петля)

III – псевдоуридиловое плечо (5 пар нуклеотидов) и псевдоуридиловая петля (Tψ-петля)

IV– антикодоновое плечо (5 пар нуклеотидов)

V – антикодоновая петля

VI – дополнительная петля.


Функции петель:

антикодоновая петля – распознает кодон мРНК

D-петля – для взаимодействия с ферментом во время биосинтеза белка

T-петля – для временного прикрепления к рибосоме во время биосинтеза белка

дополнительная петля – для уравновешивания вторичной структуры тРНК..


Третичная структура – у прокариотов в виде веретена (D-плечо и T-плечо сворачиваются вокруг и образуют веретено) у эукариотов в виде перевернутой буквы L.

Биологическая роль тРНК:

1) транспортная (доставляет аминокислоту к месту синтеза белка к рибосоме)

2) адапторная (распознает кодон мРНК) переводит шифр нуклеотидной последовательности в мРНК в последователь-ность аминокислот в белке.


3.1.5.3. Рибосомные РНК рибосомы

На их долю приходится до 80% от всей РНК клетки. Образуют «скелет» или остов рибосом. Рибосомы – нуклеопротеиновые комплексы состоящие из большого количества рРНК и белков. Это «фабрики» по биосинтезу белка в клетке.

Первичная структура рРНК– полинуклеотидная цепь.

По молекулярной массе и количеству нуклеотидов в цепи различают 3 вида рРНК:

высокомолекулярную (около 3000 нуклеотидов);

среднемолекулярную (до 500 нуклеотидов);

низкомолекулярную (менее 100 нуклеотидов).

Для характеристики различных рРНК и рибосом принято использовать не молекулярную массу и количество нуклеотидов а коэффициент седиментации (это скорость оседания в ультрацентрифуге). Коэффициент седиментации выражается в сведбергах (S)

1 S = 10-13секунд.

Например одна из высокомолекулярных будет иметь коэффициент седиментации 23 S средне- и низкомолекулярные соответственно 16 и 5 S.

Вторичная структура рРНК – частичная спирализация за счет водо-родных связей между комплементарными азотистыми основаниями образование шпилек и петель.

Страницы: 1 2 3